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154C E ,.E nzym o log ie . G äru n g . — E4. P fla n ze n c h e m ie u. -p h y s io l o g ie . 1 9 4 3 . II.

gewiesen worden ist. (Nature [London] 151. 109. 23/1. 1943. Nottingham, Univ.

Coll.) H e Nt s c h e l .

P. Karrer und R. Keller, Über einige Hydrolysenprodukte hochakliver Präparate

des Aniiperniciosafaktors. Im Hydrolysat einea hochgercinigton Antipemiciosa-

präparates konnten Histidin (als Diflavianat), Arginin (als Monoflavianat), Lysin (als

Monopikrat), Glutaminsäure (als Hydrochlorid), Leucin (als freie Säure), Alanin (als

N-p-Phenylazobenzoylalaninmethylester) u. Valin (als N-p-Phenylazobenzoylvalin-

methylester) nachgewiesen werden. Asparaginsäure u. Glykokoll waren nicht an

wesend. Tyrosin u. Phenylalanin dürften höchstens in Spuren Vorkommen. (Hclv.

chim. Acta 26. 55— 56. 1/2. 1943. Zürich, Univ.) H eim h o ld .

E. Biologische Chemie. Physiologie. Medizin.

Ej. Enzymologie. Gärung.

Finn Jakobsen, Enzyme. Allg. Angaben über Vork. u. Eigg. der gebräuch

lichsten Enzyme. (Tidsskr. Hermetikind. 29. 87—91. April 1943. Stavanger, Labor, d.

Konservenindustrie.) E. Ma y e k .

D. Nachmansohn, Cholinesterase in den Nervenfasern. Krit. Besprechung der

bei der Unters, des Acetylcholinstoffwechsels im Nervengewebe beobachteten Un

stimmigkeiten. Sie resultieren im wesentlichen aus der leichten Zerstörbarkeit des

cetylcholins u. der Stabilität der Cholinesterase (vgl. C. 1938- I. 1993). (C. R.

Séances Soc. Biol. Filiales Associées 128. 516— 19. 1938. Paris, Labor, de physiol,

générale de la Sorbonne.) Z i p f .

Annette Marnay und L. Lapicque, Cholinesterase in Pankreas und Milz einiger

Warmblüter. Durch Best. des Acetylcholinspaltungsvermögens wird der Geh. des

Pankreas u. der Milz verschied. Tiore an Cholinesterase zu ermitteln gesucht. <2che

(= mg Acetylcholin, die pro Stde. durch 100 mg frisches, zerkleinertes Gewebe hydro

lysiert werden) des Pankreas beträgt bei der Ratte etwa 1 (1,02, 1,15), beim Rind 1,5

bis 2,6, bei Meerschweinchen 15— 29,5 (15, 16,2, 26, 29,5) u. beim Hund 8,8—25 (8,8,

14,3, 25). Die Acetylcholinspaltung wird durch 10-5 Eserin nahezu vollständig auf

gehoben. Die Submaxillardrüse des Hundes besitzt einen Çcho von 3,2. Die Milz

weist einen sehr geringen Geh. an Cholinesterase auf. Qche beträgt beim Pferd 0,48,

beim Ochsen 0,55, beim Meerschweinchen 0,55—0,63, bei der Katze 2,0, beim Hund

1,2—1,9 (1,2, 1,3, 1,9) u. bei der Ratte 1,50—1,55. (C. R. Séances Soc. Biol. Filiales

Associées 128. 519— 20. 1938. Paris, Labor, de Physiol. générale de la Sorbonne.) Z ip f .

Anneliese Niethammer, Oärungsorganismen und Feltablagerung. Übersichtsrcf

unter Einflechten eigener Erfahrungen. (Fette u. Seifen 50. 309—13. Juni 1943

Prag, Deutsche techn. Hochschule.) HESSE.

Marjorie L. Bird und Frederick Challenger, Studien über biologische Methy

lierung. IX. Die Einwirkung von Scopulariopsis brevicaulis und gewisser Pénicillium

arten auf Salze von aliphatischen selenigen Säuren und Selensäuren. (VIII. vgl. CHAL

LENGER, C. 1943. I. 1578 u. 2597. Teil I—VII wurden veröffentlicht unter dem

Titel: Die Bldg. organometall. u. ähnlicher Verbb. durch Mikroorganismen, vgl

C. 1939. I. 2614 u. vorher.) Zusatz von Na-Salzen der Methan-, Äthan- u. Propan

1-selenigen Säuren oder ihrer Nitrate zu Brotkulturen von Scopulariopsis brevi

caulis (Pénicillium brevicaulis) u. gewisser Penicillien führte zu Dimethyl-, Methyl-

äthyl- bzw. Methyl-n-propylseleniden. Zusatz von K-Salzen der entsprechenden

Selensäuren (R-SeOs-OK) lieferte lediglich Dimethylselenid. (J. ehem. Soc. [London]

1942.

574— 77. Sept. Leeds, Univ.) H e ss e .

E4. Pflanzenchemie und -physiologie.

K. Wohl, Über den Mechanismus der Photosynthese bei Purpurbakterien und

grünen Pflanzen. (Vgl. auch C. 1939. I. 2800.) Für die Photosynth. wird das 4 auf

einanderfolgende Lichtrkk. u. eine anschließende BLACKMAN-Rk. enthaltende Schema

+ ° V I

\ t \

\ Y

x — xa -f- Prodd.

zur Diskussion gestellt, in dem das Prod. des Photoprozesses im engsten Sinne nt

mit einem Enzym x in einer Stoßrk. n4 + xa -> n'u + (a = akt., i — inakt.

Form des Enzyms) reagiert. In dem Schema bedeuten ferner t die mittleren zeitlichen

1 2 ... 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 ... 89 90

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